阿爾茨海默氏癥大腦的3D分子結(jié)構(gòu)首次顯露出來

一項新的研究首次揭示了受以下因素影響的大腦分子結(jié)構(gòu)阿爾茨海默氏癥疾病。

研究人員已經(jīng)制作了大腦中蛋白質(zhì)的3D模型，特別是與阿爾茨海默氏癥相關(guān)的兩種蛋白質(zhì)：β-淀粉樣蛋白和頭.

隨著科學家們繼續(xù)致力于治療神經(jīng)退行性疾病，盡可能多地了解它非常重要。

大腦中這些蛋白質(zhì)的團塊要么是阿爾茨海默氏癥的原因，要么是阿爾茨海默氏癥的結(jié)果——我們還不太確定是哪個——多虧了英國利茲大學的一個團隊，我們現(xiàn)在非常詳細地了解了它們是如何排列的，直到最微小的微觀細節(jié)。

“對人腦內(nèi)部分子結(jié)構(gòu)的初步觀察為阿爾茨海默病中蛋白質(zhì)的變化提供了進一步的線索。說來自利茲大學的神經(jīng)科學家René Frank。

“但它也提出了一種實驗方法，可以應用于更好地理解廣泛的其他破壞性神經(jīng)系統(tǒng)疾病。

研究人員使用了許多先進的成像技術(shù)來掃描阿爾茨海默氏癥患者的死后腦組織，包括冷凍電子斷層掃描（cryoET） – 它使用電子束的讀數(shù)來繪制出在非常低的溫度下固定的組織的 3D 結(jié)構(gòu)。

CryoET允許成像，而不會被化學固定或脫水破壞生物組織的結(jié)構(gòu)，這意味著科學家現(xiàn)在可以重建3D體積的組織，分辨率比一粒米小一百萬倍。

“阿爾茨海默病大腦中淀粉樣蛋白的光學顯微鏡表征已經(jīng)形成了診斷和疾病分類的基礎(chǔ)，”寫研究人員在他們發(fā)表的論文中。

“人腦中淀粉樣蛋白的原位結(jié)構(gòu)是未知的。

通過仔細觀察這些蛋白質(zhì)，希望我們可以更好地了解這些團塊是如何形成的，以及它們?nèi)绾斡绊懘竽X。

在β-淀粉樣蛋白中，發(fā)現(xiàn)了一種稱為原纖維和其他結(jié)構(gòu)的微觀線狀結(jié)構(gòu)的混合物。在 tau 蛋白中，有成簇的直線狀細絲，盡管排列似乎因蛋白質(zhì)在哪里在大腦中。

雖然簇彼此相似，但在空間組織上存在差異，例如tau絲的定向和扭曲方式以及β-淀粉樣蛋白原纖維的大小。

這是我們第一次在這種詳細程度上看到這些蛋白質(zhì)，現(xiàn)在說所揭示的意義還為時過早?，F(xiàn)在該技術(shù)已被證明是有效的，它可以在更廣泛的大腦供體的組織上進行嘗試。

這將揭示更多關(guān)于這些不同蛋白質(zhì)如何看待阿爾茨海默氏癥的進展– 通過比較不同時間的結(jié)構(gòu)，我們應該能夠看到疾病是如何發(fā)展的。

事實上，這項新研究背后的團隊認為，這種方法可能有助于分析各種神經(jīng)退行性疾病，因此我們可以期待將來聽到更多有關(guān)它的信息。

“在阿爾茨海默病的早期階段，跨越不同的大腦區(qū)域和阿爾茨海默病的早期階段，更大的不同阿爾茨海默病供體隊列可能會揭示不同結(jié)構(gòu)的淀粉樣蛋白的空間組織如何與個體神經(jīng)病理學特征相關(guān)。寫研究人員。

“將這些方法應用于其他神經(jīng)退行性疾病也很重要，其中許多疾病具有相關(guān)或重疊的淀粉樣蛋白神經(jīng)病理學類型。

該研究已發(fā)表在自然界.

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